如何理解来自酶与底物的相互作用赋予了催化反应的高效性和特异性

作者&投稿:储委 (若有异议请与网页底部的电邮联系)
酶可以作为一个反应的底物???~

可以。比如化学本质为蛋白质的酶在蛋白酶的作用下发生水解,此时该酶就是被作用的底物了。

酶底物(英语:substrate)在生物化学领域指参与生化反应的物质,可为化学元素、分子或化合物,经酶作用可形成产物。一个生化反应的底物往往同时也是另一个化学反应的产物。
参考文献:http://zh.wikipedia.org/wiki/%E9%85%B6%E5%BA%95%E7%89%A9_(%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%AD%A6)

高效性:相当于化学反应需要有效碰撞,而酶与底物的相互作用增加了底物之间的相互作用的几率,使反应更高效。
特异性:酶与底物的相互作用是特异的,这种特异性来源于酶的结构的特异性,这又决定了酶和底物的相互识别的特异性,即反应的特异性。

特异性:诱导契合
高效性:邻近定向、底物形变、酸碱催化与共价催化、微环境

高效机制:
1.临近效应:酶于第五结合形成中间复合产物后,使底物与底物之间、酶的催化基团与底物之间结合于同一分子,从而使有效浓度得以极大提升,从而是反应速率大大增加。
2.共价催化:当酶遇到其专一性的底物时,酶中某些基团或者离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的点子云密度增高或者降低,产生“电子张力”,使敏感键更加敏感,底物分子发生形变,接近过渡态,降低活化能易于发生反应。
3.底物形变:酶与底物结合时,酶的构象发生变化,同时底物分子的构象也发生改变,从而形成互相契合的酶——底物复合物,进一步转换成过渡态,增加了酶促反应的速率。


如何理解来自酶与底物的相互作用赋予了催化反应的高效性和特异性
特异性:酶与底物的相互作用是特异的,这种特异性来源于酶的结构的特异性,这又决定了酶和底物的相互识别的特异性,即反应的特异性。

什么叫酶?酶的作用有什么特性?影响酶活力的主要因素有那些?
酶所催化的反应中的反应物称为底物,酶只能识别一种或一类专一的底物并催化专一的化学反应,这种性质称为酶的底物专一性。酶活性:酶属生物大分子,分子质量至少在1万以上,大的可达百万。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。一个值得注意...

es复合物是什么
解析:酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES)。酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键,如离子键、氢键、疏水键,也包括范德华力。它们结合时产生的能量称为结合能(binding energy)。这就不难...

中间产物学说解释了酶的什么特性
酶作为生物催化剂,可以加速化学反应的速率。中间产物学说解释了酶如何通过与底物结合形成酶-底物复合物,并促进反应的进行。中间产物学说的机制是,酶与底物结合后,通过改变底物的化学结构,将底物转化为中间产物。这个中间产物可能是不稳定或高能态的,因此很容易进一步反应形成产物。这样,酶通过将底物转化...

有酶催化下进行的反应。是:酶与底物结合先形成中间体,释能后降低反应活...
酶作用机理 1.趋近效应(approximation)和定向效应(oientation) 酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比,若在反应系统的某一局部区域,底物浓度增高,则反应速度也随之提高,此外,酶与底物间的靠近具有一定的取向,这样反应物分子才被作用,大大增加了ES复合物进入活化状态...

生物质抗降解屏障:解构植物细胞壁产生物能目录
木质素作为生物演化中的关键成分,其分子基础、代谢途径、合成前体及其功能分析,以及在维管结构发育过程中的作用,是研究木质素的焦点。计算方法在研究纤维素水解中扮演重要角色,涉及分子力学、力场、分子动力学、分析方法、增强取样和自由能方法等,为理解酶与底物相互作用提供了理论支持。酸预处理对要糖及...

关于km的意义不正确的是
1、判断底物亲和力:Km值是米氏方程中的一个重要参数,它可以用来判断酶对底物的亲和力。Km值越小,表示酶对底物的亲和力越大,反之亦然。这种亲和力可以理解为酶与底物之间相互作用的强度,是酶促反应速度的重要因素之一。因此,通过测定Km值,可以了解酶对底物的选择性、结合能力和作用方式等。2、指导...

酶为什么能显著降低反应的活化能而加速反应的进行?内在机理是什么?并...
酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键,如离子键、氢键、疏水键,也包括范德瓦力。它们结合时产生的能量称为结合能(binding energy)。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。若酶只与底物互补...

km越大表示酶对底物的亲和力
Ka值越大,表示酶对底物的亲和力越强,反之则亲和力较低。酶的亲和力还可以通过测定酶的解离常数Kd来确定。Kd值是酶与底物复合物解离为酶和底物的速率常数的倒数。Kd值越小,表示酶与底物结合越紧密,亲和力越高。了解酶对底物的亲和力不仅有助于理解生物化学反应的机制,还对于医学及药物研发具有重要意义...

简述酶的作用机制
酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键,如离子键、氢键、疏水键,也包括范德华力。它们结合时产生的能量称为结合能(binding energy)。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。若酶只与底物互补...

高安市19225099338: 如何理解来自酶与底物的相互作用赋予了催化反应的高效性和特异性 -
潮梁尼群: 高效性:相当于化学反应需要有效碰撞,而酶与底物的相互作用增加了底物之间的相互作用的几率,使反应更高效.特异性:酶与底物的相互作用是特异的,这种特异性来源于酶的结构的特异性,这又决定了酶和底物的相互识别的特异性,即反应的特异性.

高安市19225099338: 简答题:酶促反应高效性的机制 -
潮梁尼群: 在无酶催化的情况下,底物需要越过一个较高的活化能才能发生反应,变成产物.酶作为催化剂所起的作用就是降低活化能,从而使反应速度加快. 从底物角度来说,当底物进入酶活性中心区域得到集中、浓缩后,由于酶与底物的相互作用,致使两者的构象都发生了变化,此时底物分子内某些基团电子密度发生了变化,形成所谓电子张力,使与之相连的敏感键一端变得更加敏感,更易断裂. 稳定的酶-底物共价中间物,此中间物很容易变成过渡态.使反应活化能大为降低,这样底物就可以越过较低活化能屏障形成产物.同时酶和底物的相互作用时要释放一些结合能,以使酶-底物复合物稳定,同时可用来降低化学反应所需的活化能了.

高安市19225099338: 请问什么是底物和酶的邻近效应 -
潮梁尼群: 邻近和定向效应: 可以说酶和底物复合物的形成过程既是专一性的识别过程,更重要的是分子间反应变为分子内反应的过程,在这一过程中包括两种效应:邻近效应和定位效应.邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物以后,使底物和底物之间,酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高,从而使反应速率大大增加的一种效应;定向效应则是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应.

高安市19225099338: 酶如何降低反应的活化能?书上说,酶和底物结合,将底物转化为过渡态,并释放结合能,从而降低活化能.(也说“由于酶与底物的特异结合是释能反应,... -
潮梁尼群:[答案] 酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同,也是先和反应物(酶的底物)结合成络合物,通过降低反应的能来提高化学反应的速度,在恒定温度下,化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大,但其平均值较低,这是反应的初态. S(底...

高安市19225099338: 什么是"酶和底物" -
潮梁尼群: 酶和底物是两个名词. 酶(enzyme)是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA.酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整. 底物为参与生化反应的物质,可为化学元素、分子或化合物,作用...

高安市19225099338: 酶与底物如何形成中间产物 -
潮梁尼群: 酶是不参加反应的,首先要认识这一点.酶的作用是降低反应的活化能,即与底物结合后,能使底物更容易反应.那么酶是如何行成中间底物的呢?我们知道酶是有专一性的,可以比喻酶是开门的钥匙,锁是底物,拿钥匙去开门这一结合就产生了中间产物.(我已多一年多不学生物,科学需要严谨,请多多参考课本)

高安市19225099338: 酶的专一性的原因? -
潮梁尼群: 高效性 酶和其它催化剂一样是通过降低反应的活化能提高反应速率的,但是酶的催化效率范围在5-17个数量级,比一般的催化剂高的多,原因有两个,一是酶可以和底物之间发生多种类型的反应,即发生共价键的重排,二是酶与底物之间有弱的非共价键的相互作用.通过这两种方法酶更有效的降低了活化能,所以效率高. 专一性 我所了解的对专一性的解释有三种学说,锁钥学说,三点附着学说和诱导契合假说,个人认为第三种比较符合实际

高安市19225099338: 如何通过诱导契合理论解释不同蛋白质与同一种化合物的相互作用? -
潮梁尼群: 构象的改变和生物活性的呈现密切相关.诱导契合学说就是指,酶在与底物相互作用下,具有柔性和可塑性的酶活性中心被诱导发生构象变化,因而产生互补性结合.这种构象的诱导变化是可逆的,可以复原. 不同蛋白质,对于同一种化合物,各自产生不同的诱导契合变化从而发生各自的相互作用. 构象因素,同一种化合物与不同蛋白质相互作用,有可能发生离子配位或(受体学说)化合物不同的构象可以与不同的蛋白质结合产生不同的效果(当然结合部位不同),蛋白质有诱导契合作用,令化合物的构象发生改变,两个构象都发生改变.

高安市19225099338: 什么是契合?
潮梁尼群: “诱导契合”学说(induced fit theory) 酶对于它所作用的底物有着严格的选择,它只能催化一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发生生物化学反应.有的科学家提出,酶和底物结合时,底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻...

高安市19225099338: 酶与底物如何形成中间产物
潮梁尼群: 酶是一种有催化功能的蛋白质. 底物就是,能和特异的酶结合的物质. 当酶结合其特异底物时,在适当条件下,就会被催化转变为其它物质. 加酶洗衣粉,就是因为洗衣粉中添加了能将污质转变成可溶性的酶,就可以将衣服洗干净了. 我们人体中就有很多很多的酶.比如唾液淀粉酶,我们吃馒头或者米饭,嚼着嚼着就发现馒头或米饭变甜了,就是由于我们唾液里面有唾液淀粉酶,它可以将粮食中的淀粉转变成麦芽糖等寡糖.所以从以上可知,唾液淀粉酶的底物就是淀粉了. 我这样解释不知道你明白没?还不懂的话,你可以看看有关生物方面的书籍,网上搜,很多的.

本站内容来自于网友发表,不代表本站立场,仅表示其个人看法,不对其真实性、正确性、有效性作任何的担保
相关事宜请发邮件给我们
© 星空见康网