诱导契合指的是酶与底物
如何通过诱导契合理论解释不同蛋白质与同一种化合物的相互作用?
就是指，酶在与 底物 相互作用下，具有柔性和 可塑性 的 酶活性中心 被诱导发生构象变化，因而产生 互补性 结合。这种构象的诱导变化是可逆的，可以复原。不同 蛋白质 ，对于同一种 化合物 ，各自产生不同的诱导契合变化从而发生各自的相互作用。构象 因素 ，同一种化合物与不同蛋白质相互作用，有...
目前公认的酶与底物结合的学说是什么?
目前公认的酶与底物结合的学说是诱导契合学说。“诱导契合”学说指出，酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构像发生相应的变化,从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来...
诱导契合学说名词解释
诱导契合学说是指酶在与底物相互作用下，具有柔性和可塑性的酶活性中心被诱导发生构象变化，因而产生互补性结合。其相关内容如下：1、诱导契合学说是研究酶与底物相互作用的一种理论，它认为酶的活性中心具有柔性和可塑性，能够通过构象变化来适应不同的底物。当酶与底物结合时，酶的活性中心会发生诱导契合...
如何通过诱导契合理论解释不同蛋白质与同一种化合物的相互作用?
构象的改变和生物活性的呈现密切相关。诱导契合学说就是指，酶在与底物相互作用下，具有柔性和可塑性的酶活性中心被诱导发生构象变化，因而产生互补性结合。这种构象的诱导变化是可逆的，可以复原。不同蛋白质，对于同一种化合物，各自产生不同的诱导契合变化从而发生各自的相互作用。构象因素，同一种化合物...
如何通过诱导契合理论解释不同蛋白质与同一种化合物的相互作用?
构象的改变和生物活性的呈现密切相关。诱导契合学说就是指，酶在与底物相互作用下，具有柔性和可塑性的酶活性中心被诱导发生构象变化，因而产生互补性结合。这种构象的诱导变化是可逆的，可以复原。不同蛋白质，对于同一种化合物，各自产生不同的诱导契合变化从而发生各自的相互作用。构象因素，同一种化合物...
诱导契合学说(induced-fit theory)
【答案】：酶与底物结合前，酶分子上不存在能与底物紧密结合的活性中心，当与底物结合时，酶分子的构象受到底物分子的诱导而发生别构，致使酶分子活性中心能与底物分子紧密结合，从而能催化特异性的化学反应。
为什么酶与底物分子的识别过程中酶的构象会发生变化?
因为酶与底物结合过程中发生诱导契合，就是说底物诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基团达到正确的排列和定向，从而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。这是因为酶的活性中心具有较大的柔性，使双方能够结合更加紧密。参见网页链接 ...
酶的诱导锲合是发生酶构象改变还是底物分子构象改变
是酶的构象发生改变，产生可与底物结合的构象，通过结合降低活化能。底物分子诱导酶构象的改变，但自己的构象不改变
以下哪些是酶的作用机制
诱导契合，邻近效应。1、诱导契合：酶与底物在结合时，底物的构象发生改变，使底物与酶的结合更加契合，从而提高反应速率。2、邻近效应：酶与底物在结合时，底物的位置发生变化，使得底物更容易与酶结合，从而提高反应。
酶促反应的机理
酶与底物结合时，由于酶的变形（诱导契合）或底物变形使二者相互适合，并依靠离子键、氢键、范德华力的作用和水的影响，结合成中间产物，在酶分子的非极性区域内，由于酶与底物的临近、定向，使二者可以通过亲核或亲电催化、一般酸或碱催化或金属离子催化方式进行多元催化，从而大大降低反应所需的活化能...
宁河县司利回答： 当底物与酶结合时,酶分子上的某些基团常常发生明显的变化.另外,酶常常能够催化同一个生化反应中正逆两个方向的反应.因此,“锁和钥匙学说”把酶的结构看成是固定不变的,这是不符合实际的.于是,有的科学家又提出,酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状.这种方式如同一只手伸进手套之后,才诱导手套的形状发生变化一样.底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋图白的构像发生相应的变化,从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物,这就是“诱导契合学说”.
离哗17715228443问： 酶与底物的结合模式?酶与底物结合的模式有三种说法,第一种是“钥匙—锁”模式(这个肯定是错的),第二种是诱导契合模式,第三种是群体移动模式,... - ？
宁河县司利回答：[答案] 不会吧,这么快,我当时学的只有前两种 第三种挺有道理的
离哗17715228443问： 什么是“诱导契合模型”?什么是“锁与钥匙模型” - ？
宁河县司利回答： 生物反应中,酶和底物结合时,底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就好像一把钥匙配一把锁一样.酶的这种互补形状,使酶只能与对应的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物,这就是“锁钥学说”,是“诱导契合”学说的前身. “诱导契合”学说指出,酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状.底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构像发生相应的变化,从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物,并引起底物发生反应.反应结束当产物从酶上脱落下来后,酶的活性中心又恢复了原来的构象 来自百度百科
离哗17715228443问： 如何通过诱导契合理论解释不同蛋白质与同一种化合物的相互作用? - ？
宁河县司利回答： 构象的改变和生物活性的呈现密切相关.诱导契合学说就是指,酶在与底物相互作用下,具有柔性和可塑性的酶活性中心被诱导发生构象变化,因而产生互补性结合.这种构象的诱导变化是可逆的,可以复原. 不同蛋白质,对于同一种化合物,各自产生不同的诱导契合变化从而发生各自的相互作用. 构象因素,同一种化合物与不同蛋白质相互作用,有可能发生离子配位或(受体学说)化合物不同的构象可以与不同的蛋白质结合产生不同的效果(当然结合部位不同),蛋白质有诱导契合作用,令化合物的构象发生改变,两个构象都发生改变.
离哗17715228443问： 什么是契合?？
宁河县司利回答： “诱导契合”学说(induced fit theory) 酶对于它所作用的底物有着严格的选择,它只能催化一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发生生物化学反应.有的科学家提出,酶和底物结合时,底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻...
离哗17715228443问： 酶的诱导锲合是发生酶构象改变还是底物分子构象改变 - ？
宁河县司利回答： 这个问题十分纠结、、、、王镜岩第三版生物化学说的是酶构象发生改变!具体我也不太清楚
离哗17715228443问： 酶的催化机理以及应用范围? - ？
宁河县司利回答： 诱导契合假说,简单地说就是底物与酶均发生形变,是酶活性中心与底物作用位点相结合.酶应用范围应该就是其作用环境吧,就是合适ph和温度等等
