目前公认的酶与底物结合的学说是什么？

钙离子通道锁钥学说
锁钥学说，一种描绘酶反应机制的理论，形象地解释了酶专一性的原理。底物与酶结合形成复合体，酶的活性部位与底物互补，如同钥匙与锁般吻合。这不仅为酶的专一性提供了直观的解释，而且是理解酶作用机制的基石。酶的活性中心，作为酶与底物直接接触和作用的部位，通常比底物更为庞大。这一区域的结构与底物...

中间产物学说解释了酶的什么特性
中间产物学说解释了酶的催化特性。酶作为生物催化剂，可以加速化学反应的速率。中间产物学说解释了酶如何通过与底物结合形成酶-底物复合物，并促进反应的进行。中间产物学说的机制是，酶与底物结合后，通过改变底物的化学结构，将底物转化为中间产物。这个中间产物可能是不稳定或高能态的，因此很容易进一步反应...

生物酶催化原理
当底物未与酶结合时,活性中心的催化基团还未能与底物十分靠近,但由于酶活性中心的结构有一种可适应性,即当专一性底物与活性中心结合时,酶蛋白会发生一定的构象变化,使反应所需要的酶中的催化基团与结合基团正确地排列并定位,以便能与底物楔合,使底物分子可以“靠近”及“定向”于酶,这也就是前面提到的诱导楔合。

在底物与酶结合后是被酶分解还是被什么分解?
酶的是具有催化效应，是降低反应活化能，加快反应速率。某些反应没有酶也可以进行的。至于底物嘛，可以说是借助酶的构象被分解的

为什么km与酶的浓度无关
1、km值是酶的特征性常数，只要酶的结构，底物结构，反应环境的pH值，温度和离子强度不变，它就不会改变。不同酶的km值不同。2、Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率。

高中生物合种酶的催化底物和作用
酶与底物结合，是看结合的作用位点的，题目中的酶就有2个作用位点，所以可以结合2种底物 所谓的专一性是指它的结合位点是专一的，一个位点对应一种底物，但是有的酶不只一个结合的位点，还有酶与底物结合不是只有催化的功能，在题目中，就是产物B与其结合后，使得酶的空间结构改变，破坏了它与底物...

知道底物和产物,如何知道催化这个反应的酶是那种酶?
该模型的要点是：当底物与酶的活性部位结合，酶蛋白的几何形状有相当大的改变；催化基团的精确定向对于底物转变成产物是必需的；底物诱导酶蛋白几何形状的改变使得催化基团能精确地定向结合到酶的活性部位上去。酶的专一性或特异性也可扩展到键的类型上。例如，α-淀粉酶（α-amylase EC3.2.1.1）选择性...

非竞争性抑制剂使酶不能再和底物结合,那eis是怎么形成的?
非竞争性抑制剂会使酶与底物结合得极为紧密而不能脱落。作用原理：ES+I→EIS，然后EIS不能解离而导致复合物中的酶不能再与底物结合发挥作用。

DNA复制时前导链与随从链的合成有哪些不同
3. (1)底物:以脱氧三磷酸核苷为底物,总称dNTP,包括dATP 、dGTP 、dCTP 、dTTP。(2)模板:要有母链DNA为模板必须先解链,解旋。双链解开后,两链均可做模板。(3)酶和蛋白质因子:DNA聚合酶等,还需要特定的蛋白质因子。(4)引物:以小段RNA作为引物。4. 造成DNA损伤的因素及损伤的修复方式:(1)引起DNA损伤的...

下列曲线能正确表示人体消化酶作用规律的是
底物浓度对酶促反应速度的影响 在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应...