须基团是Arg+145， 羧肽酶是一个含有307个氨基酸残基的多肽,其活性部位的两个催化必须基团？
（270-145）*0.15*10=187.5
羧肽酶是一种消化酶，可专一性地从肽链的C端开始逐个降解，释放出游离氨基酸的一类肽链外切酶。以酶原形式存在于生物体内。常用的有A、B、C及Y ，4种羧肽酶：
1、羧肽酶A：是水解由芳香族和中性脂肪族氨基酸形成的羧基末端。比如酪氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸等
2、羧肽酶B：主要水解碱性氨基酸形成的羧基末端。
羧肽酶A可以切割C端除了Lys、Arg、Pro的氨基酸
羧肽酶B可以切割C端的Lys或Arg
3、羧肽酶C专门水解肽链羧基端（C端）倒数第二位由Pro形成的的肽键，在英文文献中，并不叫carboxypeptidase C（carboxypeptidase 就是羧肽酶的意思），而被称为羧肽酶P
羧肽酶G可以切割N-acetyl-L-aspartyl-L-glutamate结构下C端的Glu
4、在英文文献中，carboxypeptidase C事实上指的是羧肽酶Y，它能作用于任何一个C-末端残基。
根据羧肽酶活性中心含有丝氨酸残基、金属离子和半胱氨酸残基的不同，将羧肽酶分为丝氨酸羧肽酶(EC3.4.16.-).金属羧肽酶(EC3.4.17.-)和半胱氨酸羧肽酶(EC3.4.18.-)。[2]
丝氨酸羧肽酶
丝氨酸羧肽酶(Seinecarboxypeptidases,SCP)又称酸性羧肽酶，是一类真核生物蛋白水解酶，亚基相对分子质量40000-75000，广泛存在于真菌、高等植物和动物组织。在酸性环境下，丝氨酸羧肽酶具有末端蛋白水解酶、酯酶和脱酰胺酶的话性，可同时参与多肽和蛋白质的加工、修饰与降解。。由于位切点不同，丝氨酸羧肽酶又分为溶酶体Pro-Xaa羧肽酶(EC3.4.16.2一lyso-somalProXaacarboxypeptidase),丝氨酸D-Ala-D-Ala羧肽酶(EC3.4.16.4-serine-typeD-Ala-D-Alacarboxypeptidase)、羧肽酶C(EC3.4.16.5-carboxypeptidaseC)羧肽酶D(EC3.4.16.6-carboxypeptidaseD)。其中，羧肽酶C因可水解所有具有羧基末端的氨基酸(羟脯氨酸除外)，已成为蛋白质多肽链C末端分析中常用工具酶;此外羧肽酶C还可通过转肽反应将其它氨基酸衍生物或亲核物质以取代肽链末端的氨基酸残基从而形成新肽。在所有丝氨酸羧肽酶的活性位点中，含有1个由Ser.Asp,His按独特顺序构成的具有催化功能的结构单元.其中Ser是亲核位点.Asp是亲电子体、His是基底。这一结构单元可被异氟磷(DFP)、甲苯磺酰丙氨酸和酮苯丙氨酸抑制10。此外，丝氨酸羧肽酶活性被Cu*,Fe,Fe、Hg等金属离子抑制,Mg*则促进羧肽酶活性。[2]
金属羧肽酶
金属羧肽酶是一类存在于细胞外，帮助蛋白质消化,在中性或弱碱性条件下具有机大活性的羧肽酶，包括羧肽酶A、B、赖氨酸羧肽酶(EC3.4.17.3).甘氨酸羧肽酶(EC3.4.17.4)和谷氨酸羧肽酶(EC3.4.17.11)等。其中，羧肽酶A能释放C末端氨基酸(除脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸和赖氨酸)，对具有芳香族侧链和大脂肪侧链的羧基端氨基酸具有很强水解能力。相比较而言，羧肽酶A释放非极性氨基酸、组氨酸、苏氨酸、高丝氨酸等的速度比较快，但对天冬氨酸、丝氨酸、蛋氨酸以及赖氨酸等的释放速度则比较缓慢，但随着pH值的增加，对大冬氨酸，丝氨酸和蛋氨酸的作用速度也不断加快。羧肽酶A的催化需要锌离子参与，它是第一个被发现的金属酶和锌酶,正是因为如此，羧肽酶A是动力学、结构和光谱方法等方面研究最为清楚的水解酶。为其他锌酶的研究奠定了坚实的基础。羧肽酶B仅水解以碱性氨基酸(如精氨酸和赖氨酸)为C末端残基的肽键，大部分特性与羧肽酶A很相似，唯一不同点在于羧肽酶B对C-末端是精氨酸和赖氨酸残基的肽键具有很高的水解活性，有时也能切断其它疏水性氨基酸残基。pH8时羧肽酶B活性达到最大值，偏酸性和偏碱性的条件都会降低酶活，当pH≥12时，活性则完全丧失。赖氨酸羧肽酶能降解蛋白末端的基本氨基酸，因对赖氨酸具有很强的活性而被命名为赖氨酸羧肽酶，通常用于调节乙型肝炎病毒核心启动子表达活性的研究。甘氨酸羧肽酶又名羧肽酶S.能降解倒数第二个为甘氨酸的肽如Z-Gly-Leu。羧肽酶
须基团是Arg+145, 羧肽酶是一个含有307个氨基酸残基的多肽,其活性部位...
根据羧肽酶活性中心含有丝氨酸残基、金属离子和半胱氨酸残基的不同，将羧肽酶分为丝氨酸羧肽酶(EC3.4.16.-).金属羧肽酶(EC3.4.17.-)和半胱氨酸羧肽酶(EC3.4.18.-)。[2]丝氨酸羧肽酶 丝氨酸羧肽酶(Seinecarboxypeptidases,SCP)又称酸性羧肽酶，是一类真核生物蛋白水解酶，亚基相对分子质量40000-750...
血红蛋白中不同肽链之间通过什么相连?
血红蛋白中不同肽链之间通过二硫键连接。二硫键 disulfide bond 反应：2SH=-S-S-+2H 此键在蛋白质分子的立体结构形成上起着一定的重要作用。为了确定蛋白质的一级结构，首先必须将二硫键打开，使成为线状多肽链。为此，需要在2-巯-乙醇、二硫苏糖类、巯基乙酸等的硫化合物与尿素那样的变性剂同时...
帕拉米韦的作用机理是什么呢?
您好，帕拉米韦，上海柏际有其中间体，是Babu等在分析唾液酸、扎那米韦、奥司他韦与NA的相互作用机制及构效关系的基础上设计并合成的环戊烷衍生物，与环连接的基团有亲水的羧基和胍基，以及疏水的异戊基和乙酰氨基，4个极性不同的基团分别作用于流感病毒，NA结构中不同的活性位点区域。羧基部分与NA活性...
已知天冬氨酸的pK1为2.09,pK2为3.86,pK3为9.82,求它的等电点?_百度知...
楼上回答的人就是废话
(生化单选)哪组氨基酸常常位于酶的活性中心?
1、Arg,His,Cys 研究表明，有7种氨基酸残基出现在活性中心的频率最高，它们是Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu和Lys，其次是Arg、Asn、Gln。这些残基一般是属于极性基团。
氨基酸的分类(尽量多样和详细)
首先，根据R基团的结构，可以将氨基酸分为七类：一类是脂肪族基团的，如Ala（ alanine）等；其次是芳香族基团，如Phe（ phenylalanine）；含硫的如Met（ methionine）和Cys（ cysteine）；醇基团的如Gly（ glycine）；碱性基团如Lys（ lysine）和Arg（ arginine）；酸性基团的如Asp（ aspartic acid）和Glu...
氨基酸分子结构通式
氨基酸分子结构通式：H2N-CH(R)-COOH。请点击输入图片描 其中，H2N 表示氨基（氨基团）；CH(R) 表示碳链，也就是氨基酸的侧链（R 基团）；COOH 表示羧基（羧酸基团）。这个通用结构揭示了氨基酸的两个重要功能基团：氨基和羧基。氨基酸的分子中，氨基和羧基之间的碳原子就是氨基酸的α碳原子。在不同...
四种氨基酸中的不同结构?
根据侧链基团的极性 非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）：极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）...
请求帮忙,有关氨基酸洗脱
中性氨基酸>碱性氨基酸（阴离子树脂的疏水基团带正电，负电被交换了），洗脱的顺序就是：碱性 中性 酸性 考虑氨基酸与树脂的疏水作用：Arg的R基团是三个亚甲基+一个亚氨基，Lys是四个亚甲基，很明显，Arg的疏水作用要弱，与树脂吸引力不够强，最先被洗下来。其他的两组楼主自己分析R基团的疏水性 ...
含有两个氨基的氨基酸是
含有两个氨基的氨基酸是Arg。氨基（Amino）由一个氮原子和两个氢原子构成，化学式为-NH2。在有机化学中，氨基是基本碱基，大多数含有氨基的有机物都有一定碱的特性，氨基是有机化学中的基本碱基，所有含有氨基的有机物都有一定碱的特性，由一个氮原子和两个氢原子构成，化学式NH2。如氨基酸就含有氨基...
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绽颜沙普： 有机系统命名最长碳链作主链,主链须含官能团;支链近端为起点,阿拉伯数依次编;两条碳链一样长,支链多的为主链;主链单独先命名,支链定位名写前;相同支链要合并,不同支链简在前;两端支链一样远,编数较小应挑选...
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绽颜沙普： 1、含有两个氨基的氨基酸:Lys、Arg、Asn、Gln. 2、这题我有点不确定: 应该是His的咪唑基(pKa=6.0). 其他的Arg的胍基(pKa=12.48),Lys的ε胺基(pKa=10.53),Tyr的酚羟基(pKa=10.07)在pH10以下得到质子,带Cys的巯基(pKa=8.33)pH低于8.33也是同理. 不过我没明白亲核与碱性、pH是什么关系...
临夏回族自治州15722627083： 咪唑基在酶催化中既能作为质子的供体,又能作为质子的受体,是最有效...？
绽颜沙普： 1、非极性R基氨基酸 Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met共8种,这类氨基酸在水中的溶解度较小 2、极性R基氨基酸 (1)、不带电荷的极性R基氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly (2)、带正电荷的R基氨基酸Lys、Arg、His (3)...
