三种抑制剂km和vmax
3 酶在的三种可逆性抑制剂作用下vmax,km分别有什么变化
（3）反竞争性抑制：与上述两种抑制作用不同，抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm均下降。
酶的可逆抑制剂影响Km和Vm的原理是什么?
当底物减少时，Km增加，Vmax保持不变。非竞争性抑制：抑制剂影响酶与底物的结合，Vmax减小，但Km保持不变，因为底物对抑制剂的影响独立。反竞争性抑制：抑制剂在酶内部作用，减慢反应速率。底物减少时，Vmax和Km都降低，因为抑制作用随ES复合物减少而减弱。形象理解Km和Vmax的变化，我们可以将它们比喻为...
为什么竞争性抑制作用中的Vmax不变Km增大?
如果抑制剂浓度恒定，则在低底物浓度时抑制作用最为明显，增大低底物浓度，抑制作用随之降低，直到[s]增大至很浓时，抑制作用近于消失，达到未加抑制剂时的最大反应速度(Vmax)水平，其动力学特征是：表观反应常数(Km)增大、Vmax不变。抑制程度只与抑制剂浓度有关。典型的例子如丙二酸和草酰乙酸对琥珀...
不可逆抑制剂对km和vm的影响
1、对km的影响：不可逆抑制剂与酶的活性位点结合，会增加km的值，这是因为抑制剂与酶结合后，降低了酶对底物的亲和力，使得底物在相对高的浓度下才能被酶识别和催化，因此，km值增加底物浓度需要达到更高的水平才能达到相同的反应速度。2、对vm的影响：不可逆抑制剂不会改变vm的值，vm代表酶的最大反...
为什么竞争性抑制作用中的Vmax不变Km增大?
Km与Vm的意义：Vm就是在某条件下,酶被饱和情况下的最高反应速度.Km是使反应浓度达到最高速度一半时底物的浓度.竞争性抑制剂与酶的结合是可逆的.当底物浓度远远高于抑制剂的浓度时,酶的活性部位就不易被抑制剂占据,底物可以照常反应,所以Vm不变.由于需要更高的底物浓度才能达到Vm,所以Km增大 ...
如何判断两种抑制剂的抑制类型
（1）竞争性抑制类型：酶不能同时与底物和抑制剂结合。动力学特征为：表观米氏常数Km"增加，Vm"不变。（下式中Ki为抑制剂常数，[I]为抑制剂浓度）。(2）非竞争性抑制类型：抑制剂、底物能同时与酶结合，但此复合物不能进一步分解为产物，Km"不变，Vm"下降。（3）反竞争性抑制类型：抑制剂必须在...
酶促反应动力学抑制剂对反应速度的影响
竞争性抑制，如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制，抑制剂是底物类似物，与酶活性中心竞争，Km值增大，Vm值不变。反竞争性抑制如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制，抑制剂与ES复合物结合，Km减小，Vm降低，且需底物存在才起效。非竞争性抑制则不影响底物与酶的结合，Km值不变，而Vm值降低。
在抑制剂与酶结合反应的几种形式中,怎样理解3个算式中Vm与米式常数的...
Km是一种酶的特征常数，只与酶的种类有关而与酶的浓度无关，与底物的浓度也无关，这一点与Vm是不同的，因此，我们可以通过Km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变。非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小 Km的意义...
酶的竞争性抑制剂具有哪种动力学效应
Km升高Vm不变。竞争性抑制剂对酶促反应的影响，竞争性抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，如果抑制剂浓度恒定，则在低底物浓度时抑制作用最为明显，增大浓度，抑制作用随之降低，直到浓度增大至很浓时，抑制作用近于消失，达到未加抑制剂时的最大...
为什么反竞争性抑制作用中的Vmax减小Km减小?
反竞争抑制是指，抑制剂与酶和底物复合物结合，不能释放出产物。在抑制剂与酶和底物复合物结合的过程中，会消耗酶和底物复合物，导致平衡E+S=ES的平衡向右移，即酶和底物的亲和力增强，Km减小。至于Vm，因为不能释放产物，所以产物生成量减少.Vm减少。
乌什县洁身回答： 竞争性抑制剂 Km升高Vmax不变非竞争性抑制剂 Km不变Vmax降低反竞争性抑制剂 Km降低Vmax降低
阳万17013908520问： 28、酶催化的方程(无抑制剂、三种有抑制剂的速率方程.)酶活单位?Km的物理意义和应用? - ？
乌什县洁身回答： 酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed reactions):酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素.在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量<5%时...
阳万17013908520问： Kcat, Km,Vmax这些分别跟哪些因素相关? - ？
乌什县洁身回答： Kcat与什么有关?我的意思是酶催化越快就越大 Kcat称为催化常数,又叫做转换数(TN值),它的单位为s-1,kcat值越大,表示酶的催化速率越高. Km与什么有关?我说的很清楚了,与酶本...
阳万17013908520问： 酶的竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂和反竞争抑制剂对酶促反应和米氏常数各有何影响? - ？
乌什县洁身回答：[答案] 加入竞争性抑制剂,Vmax不变,Km增大. 加入非竞争性抑制剂,Vmax降低,Km不变. 加入反竞争性抑制剂,Vmax降低,Km降低.
阳万17013908520问： 酶的抑制调节? - ？
乌什县洁身回答： 楼上,只说了一部分,我再补充一下吧. 1.通过抑制剂抑制酶活:一般是外源添加抑制剂,酶的抑制剂有三类,竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂,各自产生不同的抑制效应. 2.别构调节:这主要别构酶来说,这种酶除了具有底物结合部位外,还有和调节物结合的部位,调节物不一定是抑制酶活,也可能会激活酶. 3.酶促产物抑制酶活:很多酶的活性都受其产物的抑制,特别是在系列反应中,终产物往往是代谢途径上第一个酶的抑制剂. 4.酶的化学修饰:最常见的就是酶的磷酸化和去磷酸化修饰,通常是磷酸化激活酶,相对的去磷酸化则抑制酶活. 5.酶分子的聚合和解聚:大多数情况下,酶和一些小分子的调节因子结合从而引起酶的聚合和解聚,使其在活性和非活性之间转变.
阳万17013908520问： 竞争性抑制与非竞争性抑制的比较 - ？
乌什县洁身回答： 竞争性抑制是指有些抑制剂可与底物竞争酶的活性中心,从而降低底物与酶的结合率,抑制酶的活性,可通过增加底物的浓度来降低或消除抑制剂对酶的抑制作用.由抑制曲线可知它并不影响酶促反应的最大速率;非竞争性抑制作用是指有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合,但不影响酶与底物的结合,形成的酶一底物一抑制剂复合物,不能进一步释放产物致使酶活性丧失,其主要是影响酶分子的构象来降低酶的活性,由非竞争曲线可知,它并不影响底物与酶的亲和力,而是使最大速率变小
阳万17013908520问： 酶的可逆抑制类型中动力学常数变化为Km变小、Vmax不变.选项:1、 错 2、 对 - ？
乌什县洁身回答：[答案] Km是肯定要变大的,因为加入抑制剂底物和酶的亲和力就变小. Vmax要变小,只不过程度上有些区别.
阳万17013908520问： 3.什么是酶的Km和Vmax?如何测定? - ？
乌什县洁身回答：[答案] Km值指的是酶在达到最大反应速度一半时的底物浓度,Vmax指的是酶的最大反应速度.这两个值,Vmax是可以直接测出来的,Km值则需要计算.测Vmax时,首先设计含有不同浓度的底物的酶反应体系,然后测定这些反应体系中的产物生成速度.一...
阳万17013908520问： 酶抑制剂的特点及分类? - ？
乌什县洁身回答： 1、不可逆抑制剂:如烷化剂、有机磷、重金属盐、氰化物等 2、可逆抑制剂:包括 a、竞争性抑制剂,抑制剂与底物竞争性结合酶反应中心,使Km增大,而Vmax不变 b、非竞争性抑制剂,酶与抑制剂结合后还能与底物结合,但活性降低,使Vmax减小,而Km不变 c、反竞争性抑制剂,酶只能与底物结合后才能与抑制剂结合,Vmax与Km都减小 可逆抑制剂可用透析等方法除去,使酶恢复作用
