生物化学

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什么叫生物化学~

化学生物学与生物化学的区别:
1、性质不同
化学生物学:化学生物学是研究生命过程中化学基础的科学。
生物化学:生物化学是指用化学的方法和理论研究生命的化学分支学科。
2、任务不同
化学生物学:化学生物学通过用化学的理论和方法研究生命现象、生命过程的化学基础,通过探索干预和调整疾病发生发展的途径和机理,为新药发现中提供必不可少的理论依据。
生物化学:任务主要是了解生物的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。从早期对生物总体组成的研究,进展到对各种组织和细胞成分的精确分析。

3、研究内容不同
化学生物学:生物无机化学、生物分析化学、生物有机化学、生物化学、化学信息学、生物物理化学和仿生高分子材料。
生物化学:生物化学主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。
参考资料来源:百度百科——化学生物学
参考资料来源:百度百科——生物化学

这是《生物化学》复习题

填空题:
1.脂肪酸β-氧化的4步反应是氧化,水化,再氧化和硫解。
2.一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸和色氨酸。
3.膜受体种类有离子通道型受体,G蛋白耦联型受体,酶耦联的受体。
4.DNA损伤修复的方式有光修复,切除修复,重组修复,sos修复。
5.翻译的起始密码子是AUG,终止密码子有UAA,UAG,UGA。
6.胸腺嘧啶分解代谢的终产物有_______,______,_______。
7.mRNA的转录后加工包括首修饰、尾修饰、mRNA的剪接。
8.常用的基因载体有质粒DNA,噬菌体DNA和病毒DNA。
9.重组体导入受体菌的方式有转化,转染,感染。
10.酶特异性类型有绝对特异性,相对特异性,立体异构特异性。
11.酶促反应的机制有邻近效应与定向排列,多元催化,表面效应。
12.酶活性中心的必需基团有结合基团,催化基团。
13.蛋白质二级结构有αα,ββ,βββ
14.维持蛋白质三级结构的次级键是蛋白质的多肽链。
15.碱性氨基酸有精氨酸、赖氨酸和组氨酸。
16.酸性氨基酸有天冬氨酸,谷氨酸
17.维持蛋白质空间结构的次级键有氢键、疏水键、范德华力、离子键。
18.胞浆中NADH的转运机制有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。
19.NADH呼吸链由复合体氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸,还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸,辅酶Q组成。
20.芳香族氨基酸有苯丙氨酸,酪氨酸和色氨酸。
21.丙酮酸脱氢酶复合体有三种酶,为丙酮酸脱氢酶,TPP 转乙酰化酶,二氢硫辛酰胺脱氢酶。
概念题:
1.糖异生:指的是非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程。糖异生保证了机体的血糖水平处于正常水平。糖异生的主要器官是肝。肾在正常情况下糖异生能力只有肝的十分之一,但长期饥饿时肾糖异生能力可大为增强。
2.糖酵解:指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程,此过程中伴有少量ATP的生成。
3.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。
4.肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用,该过程称为脂肪动员
5.腐败作用:在消化过程中,有一小部分蛋白质不被消化,也有一小部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用,称为腐败作用
6.一碳单位:指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等。
7.解链温度:DNA的解链温度(Tm)是引物的一个重要参数,它是当50%的引物和互补序列表现为双链DNA分子时的温度,一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G+C比例相关,G+C比例越高,Tm值越高。
8.DNA变性:加热或用碱处理双链DNA,使氢链断裂,结果DNA变成为单链,此称为DNA的变性。
9.冈崎片段:相对比较短的DNA链(大约1000核苷酸残基),是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段
10.端粒酶:细胞中有种酵素负责端粒的延长,其名为端粒酶。
11.外显子:外显子就是在成熟mRNA中保留下的部分,也就是说成熟mRNA对应于基因中的部分。
12.核酶:是具有催化功能的RNA分子。核酶又称核酸类酶、酶RNA、类酶RNA
13.密码的摆动性:是指密码子的专一性主要由头两位碱基决定,而第三位碱基有较大的灵活性。
14.信号肽:常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移(定位)的N-末端的氨基酸序列(有时不一定在N端)。
15.增强子:指增加同它连锁的基因转录频率的DNA序列。增强子是通过启动子来增加转录的。
16.反式作用因子:参与基因表达调控的因子, 它们与特异的靶基因的顺式元件结合起作用
17.基因载体:基因载体是作为基因导入细胞的工具。犹如火箭能把卫星射向九天一样,基因载体可以把目的基因送入靶细胞内,从而发挥目的基因的特定功能。
18.c-文库:???
19.蛋白质二级结构:protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
20. 第二信使:细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使
21.蛋白质三级结构:蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和盐键维持的。
22.氧化磷酸化:是细胞中重要的生化过程,是细胞呼吸的最终代谢途径,位於糖酵解和三羧酸循环之后,是产生“能量通货”ATP的主要步骤
23.酶:是生物体内多数反应的一种生物催化剂,除少数RNA外几乎都是蛋白质。
24.受体:是细胞表面或亚细胞组分中的一种分子,可以识别并特异地与有生物活性的化学信号物质(配体)结合,从而激活或启动一系列生物化学反应,最后导致该信号物质特定的生物效应。

25.模体:

26.呼吸链:生物体内的氧化作用主要是通过脱氢来实现的。代谢物在脱氢酶的作用下,脱落的氢原子不能直接与氧结合成水,而需要一系列传递体的传递。这些传递体有些是递氢体,有些是递电子体,最后把氢原子传递给分子氧结合成水。这样由递氢体和递电子体按一定顺序排列成的整个体系称为呼吸链
27.蛋白激酶:又称依赖于cAMP的蛋白激酶A,是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。

28.Km
29.氧化

30.三羧酸循环:是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统,该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。
31.同工酶:生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。

简答题:
1.简述酮体的生成过程。
肝细胞缺乏利用酮体的酶,因此只能生成酮体,不能氧化酮体。酮体生成后由血液运往肝外组织。
2.简述鸟氨酸循环过程。
???
3.简述联合脱氨基作用。
所谓联合脱氨基,是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,其过程是氨基酸首先与α-酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α-酮酸和谷氨酸,谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α-酮戊二酸和氨,α-酮戊二酸再继续参与转氨基作用。

4. 酸戊糖途径的生理意义。
磷酸戊糖途径的生理意义是生成5-磷酸核糖和NADPH + H+
5.氨甲酰磷酸合成酶(CPS)I和II的区别。
这两个酶是同工酶,I主要存在于线粒体中,将氨、二氧化碳合成为氨基甲酰磷酸参与鸟氨酸循环。II存在于胞浆中,II的氨来源于谷氨酰胺,将谷氨酰胺的氨基与二氧化碳结合形成氨基甲酰磷酸参与嘧啶合成
6.参与DNA复制的酶类有哪些?各有何作用?

7.DNA复制和逆转录有何异同?
.(1)复制即为一条DNA双链解旋以自身为模板复制为2条DNA双链
逆转录是一条RNA单链复制出双链DNA,一般是少数病毒所特有的
(2)方向不同:复制是DNA到DNA,逆转录是RNA到DNA
(3).酶不同:都需要解旋酶,复制需要DNA聚合酶,转录需要RNA聚合酶,逆转录需要逆转录酶和DNA聚合酶等等。
8.复制与转录的异同点。
(1).复制即为一条DNA双链解旋以自身为模板复制为2条DNA双链
转录是一条DNA双链解旋以自身为模板转录成一条RNA单链就是信使RNA
(2).方向不同:复制是DNA到DNA,转录是DNA到RNA
(3).酶不同:都需要解旋酶,复制需要DNA聚合酶,转录需要RNA聚合酶

9.试述原核生物启动子的结构特点及功能。
启动子是DNA链上一段能与RNA聚合酶结合并能起始mRNA合成的序列,它是基因表达不可缺少的重要调控序列。没有启动子,基因就不能转录。原核生物启动子是由两段彼此分开且又高度保守的核苷酸序列组成,对mRNA的合成极为重要。
10.简述RNA在蛋白质合成中的作用。
(1)mRNA:DNA的遗传信息通过转录作用传递给mRNA,mRNA作为蛋白质合成模板,传递遗传信息,指导蛋白质合成。
(2)tRNA:蛋白质合成中氨基酸运载工具,tRNA的反密码子与mRNA上的密码子相互作用,使分子中的遗传信息转换成蛋白质的氨基酸顺序是遗传信息的转换器。
(3)rRNA 核糖体的组分,在形成核糖体的结构和功能上起重要作用,它与核糖体中蛋白质以及其它辅助因子一起提供了翻译过程所需的全部酶活性。

11.简述操纵子的结构与功能。
原核生物大多数基因表达调控是通过操纵子机制实现的。操纵子通常由 2个以上的编码序列与启动序列、操纵序列以及其他调节序列在基因组中成簇串联组成。
12.简述基因工程的基本过程。
(1)材料的准备:目的基因、载体、工具酶和受体细胞(宿主)的准备。用相同的限制 性内切酶分别将外源DNA和载体分子切开,以产生相同的黏性末端。
(2) 将目的基因与载体DNA进行体外重组,形成重组DNA分子。
(3)将重组的DNA分子引入受体细胞,并建立起无性繁殖系。
(4)筛选出所需要的目的无性繁殖系,并保证外源基因在受体细胞中稳定遗传、正确 表达。
13.何谓蛋白质变性?变性后蛋白质性质有什么改变?
蛋白质变性是指生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质变性后,分子结构松散,不能形成结晶,易被蛋白酶水解。如果变性条件剧烈持久,蛋白质的变性是不可逆的。
14.什么是酶的共价修饰?特点是什么?
某些酶分子上的基团可以在另一种酶催化下发生共价修饰作用(例如磷酸化或去磷酸化作用),从而引起酶活性的激活或抑制。这种作用称为共价修饰。
特点`??? :(
15.蛋白质别位调节及其特点。
??
16.什么是竞争性抑制?动力学特点有哪些?
通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大,而Vmax不变。
特点伐晓得~~`
17.何谓酶原激活?机制是什么?
某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些没有活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
18.简述经膜受体介导的信号转导途径。
???
19.非竞争性抑制的概念及动力学特点。
抑制剂不仅与游离酶结合,也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小,但Km不变
动力学特点``??
20.G蛋白结构特点及效应蛋白。
G蛋白结构:地细胞内信号传导途径中起着重要作用的GTP结合蛋白,由α,β,γ三个不同亚基组成。
效应蛋白``???
21.胞内受体及信息传递过程。

22.比较糖的无氧氧化与有氧氧化的特点。
(1)无氧氧化是指人体在缺氧或供氧不足的情况下,组织细胞内的糖原,人能经过一定的化学变化,产生乳酸,并释放出一部分能量的过程,也称糖酵解。
(2)有氧氧化是指葡萄糖生成丙酮酸后,在有氧条件下,进一步氧化生成乙酰辅酶A,经三羧酸循环彻底氧化成水、二氧化碳及能量的过程。这是糖氧化的主要方式,是机体获得能量的主要途径。

23.简述软脂酸(16C)的氧化过程及能量的生成。
根本找不到~``NND``
24.原核生物与真核生物RNA聚合酶的区别。
```??
25.原核生物与真核生物DNA聚合酶的区别。
``???`


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全椒县15833341770: 生物化学 - 搜狗百科
荡削乳酸: 生物化学是用化学的原理和方法,研究生命现象的学科.通过研究生物体的化学组成、代谢、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象.

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全椒县15833341770: 生物化学都包括哪些方面? -
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