以葡萄糖为底物的酶促反应,求齐全
酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed reactions):
酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量<5%时的反应速度。
1.底物浓度对反应速度的影响:
⑴底物对酶促反应的饱和现象:由实验观察到,在酶浓度不变时,不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线,即当底物浓度较低时,反应速度的增加与底物浓度的增加成正比(一级反应);此后,随底物浓度的增加,反应速度的增加量逐渐减少(混合级反应);最后,当底物浓度增加到一定量时,反应速度达到一最大值,不再随底物浓度的增加而增加(零级反应)。
⑵米氏方程及米氏常数:根据上述实验结果,Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式,即米氏方程: ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中,Vmax为最大反应速度,Km为米氏常数。
⑶Km和Vmax的意义:
①当ν=Vmax/2时,Km=[S]。因此,Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>>k+2时,Km=k-1/k+1=Ks。因此,Km可以反映酶与底物亲和力的大小,即Km值越小,则酶与底物的亲和力越大;反之,则越小。
③Km可用于判断反应级数:当[S]100Km时,ν=Vmax,反应为零级反应,即反应速度与底物浓度无关;当0.01Km<[S]<100Km时,反应处于零级反应和一级反应之间,为混合级反应。
④Km是酶的特征性常数:在一定条件下,某种酶的Km值是恒定的,因而可以通过测定不同酶(特别是一组同工酶)的Km值,来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物:当酶有几种不同的底物存在时,Km值最小者,为该酶的最适底物。
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度:当[S]=10Km时,ν=91%Vmax,为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算:当酶的总浓度和最大速度已知时,可计算出酶的转换数,即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
⑷Km和Vmax的测定:主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。
2.酶浓度对反应速度的影响:当反应系统中底物的浓度足够大时,酶促反应速度与酶浓度成正比,即ν=k[E]。
3.温度对反应速度的影响:一般来说,酶促反应速度随温度的增高而加快,但当温度增加达到某一点后,由于酶蛋白的热变性作用,反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关,因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少,反应速度降低,但温度升高后,酶活性又可恢复。
4.pH对反应速度的影响:观察pH对酶促反应速度的影响,通常为一钟形曲线,即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。人体内大多数酶的最适pH在6.5~8.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。
5.抑制剂对反应速度的影响:
凡是能降低酶促反应速度,但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
⑴不可逆抑制作用:
抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制,且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν~[E]作图,就可得到一组斜率相同的平行线,随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制(如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制)和非专一性抑制(如路易斯气对巯基酶的抑制)两种。
⑵可逆抑制作用:
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制,且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν~[E]作图,可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。
① 竞争性抑制:抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为:a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;d.动力学参数:Km值增大,Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶(底物为琥珀酸)的竞争性抑制和磺胺类药物(对氨基苯磺酰胺)对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑制。
② 反竞争性抑制:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的反竞争性抑制。其特点为:a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数:Km减小,Vm降低。
③ 非竞争性抑制:抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制。其特点为:a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合;b.抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响;c.动力学参数:Km值不变,Vm值降低。
6.激活剂对反应速度的影响:能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子,如K+、Mg2+、Mn2+等,唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。
酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed reactions):
酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量<5%时的反应速度。
1.底物浓度对反应速度的影响:
⑴底物对酶促反应的饱和现象:由实验观察到,在酶浓度不变时,不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线,即当底物浓度较低时,反应速度的增加与底物浓度的增加成正比(一级反应);此后,随底物浓度的增加,反应速度的增加量逐渐减少(混合级反应);最后,当底物浓度增加到一定量时,反应速度达到一最大值,不再随底物浓度的增加而增加(零级反应)。
⑵米氏方程及米氏常数:根据上述实验结果,Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式,即米氏方程: ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中,Vmax为最大反应速度,Km为米氏常数。
⑶Km和Vmax的意义:
①当ν=Vmax/2时,Km=[S]。因此,Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>>k+2时,Km=k-1/k+1=Ks。因此,Km可以反映酶与底物亲和力的大小,即Km值越小,则酶与底物的亲和力越大;反之,则越小。
③Km可用于判断反应级数:当[S]100Km时,ν=Vmax,反应为零级反应,即反应速度与底物浓度无关;当0.01Km<[S]<100Km时,反应处于零级反应和一级反应之间,为混合级反应。
④Km是酶的特征性常数:在一定条件下,某种酶的Km值是恒定的,因而可以通过测定不同酶(特别是一组同工酶)的Km值,来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物:当酶有几种不同的底物存在时,Km值最小者,为该酶的最适底物。
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度:当[S]=10Km时,ν=91%Vmax,为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算:当酶的总浓度和最大速度已知时,可计算出酶的转换数,即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
⑷Km和Vmax的测定:主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。
2.酶浓度对反应速度的影响:当反应系统中底物的浓度足够大时,酶促反应速度与酶浓度成正比,即ν=k[E]。
3.温度对反应速度的影响:一般来说,酶促反应速度随温度的增高而加快,但当温度增加达到某一点后,由于酶蛋白的热变性作用,反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关,因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少,反应速度降低,但温度升高后,酶活性又可恢复。
4.pH对反应速度的影响:观察pH对酶促反应速度的影响,通常为一钟形曲线,即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。人体内大多数酶的最适pH在6.5~8.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。
5.抑制剂对反应速度的影响:
凡是能降低酶促反应速度,但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
⑴不可逆抑制作用:
抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制,且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν~[E]作图,就可得到一组斜率相同的平行线,随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制(如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制)和非专一性抑制(如路易斯气对巯基酶的抑制)两种。
⑵可逆抑制作用:
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制,且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν~[E]作图,可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。
① 竞争性抑制:抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为:a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;d.动力学参数:Km值增大,Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶(底物为琥珀酸)的竞争性抑制和磺胺类药物(对氨基苯磺酰胺)对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑制。
② 反竞争性抑制:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的反竞争性抑制。其特点为:a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数:Km减小,Vm降低。
③ 非竞争性抑制:抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制。其特点为:a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合;b.抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响;c.动力学参数:Km值不变,Vm值降低。
6.激活剂对反应速度的影响:能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子,如K+、Mg2+、Mn2+等,唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。
方法:应用3-脱氧葡萄糖醛酮(3-Deoxyglucosone,3-DG)为底物的体外酶促反应体系,以辅酶NADPH的消耗反映提取得到的3-DG还原酶活性;SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定所提取酶蛋白的分子量;TLC法鉴定体外酶促反应的还原产物。
结果:体外酶促反应:反应组剩余NADPH的OD值(0.649±0.107,n=3)明显低于空白对照组(0.795±0.002,n=3)(p<0.05),表明提取的3-DG还原酶具有一定的活性;SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳:显示两条蛋白质带,分子量分别为49kDa和180kDa,与文献比对,提示49kDa区带为3-DG还原酶;TLC法:酶促反应液中有两个斑点,与标准品比对,提示为3-DG(Rf值约0.6)和3-脱氧果糖(3-Deoxyfructose,3-DF)(Rf值约0.52)。
结论:可从鸡肝脏中提取得到含有活性的3-DG还原酶,其分子量约为49kDa,能催化其底物3-DG生成3-DF。可以选取鸡肝脏作为稳定获得3-DG还原酶的合适来源。
二、3-脱氧葡萄糖醛酮还原酶体外酶促反应体系中底物3-脱氧葡萄糖醛酮含量测定方法的建立
目的:建立3-DG还原酶体外酶促反应体系中底物3-DG的含量检测方法,以底物3-DG的消耗来反映3-DG还原酶活性。
方法:应用2,3-二氨基萘柱前衍生,采用C18反相色谱柱(4.6*250mm,5μm)为固定相,5mmol·L-1磷酸盐缓冲液(pH7.4)-甲醇-乙腈(70:5:25)为流动相,检测波长为Ex/Em=271/503nm的高效液相色谱条件,测定3-DG还原酶体外酶促反应体系中底物3-DG的剩余量;利用2,4-二硝基苯肼作为显色剂,采用紫外分光光度法测定3-DG还原酶体外酶促反应体系中底物3-DG的剩余量。
结果:采用RP-HPLC法,3-DG峰呈尖峰,分离较好(理论塔板数为6459):在1~5μg·mL-1浓度范围内成线性(Y=332.40x+34.50,r=0.9992):精密度RSD:1.2%(n=5);重现性RSD:6.3%(n=6);24h内的稳定性考察,其RSD为3.5%。平均加样回收率为77.17%,RSD为8.98%(n=5)。采用UV法:3-DG在5~70μg·mL-1范围内成线性(y=0.0098x-0.0005,r=0.9988);精密度RSD:0.7%(n=6);重现性RSD:3.6%(n=6);平均加样回收率:109.93%,RSD:16.73%(n=6);稳定性的考察,其OD值在1h内下降约50%。RP-HPLC法和UV法测定酶促反应体系中底物3-DG的含量,两种方法相关系数r=0.86887,具有显著相关(p<0.001)。
结论:建立了HPLC和UV二种检测3-DG还原酶体外酶促反应体系中3-DG含量的方法,为以底物3-DG的消耗反映3-DG还原酶活性提供了基础。
三、3-脱氧葡萄糖醛酮还原酶体外酶促反应体系最适条件、影响因素和评价范围考察
目的:对初步建立的3-DG还原酶体外酶促反应体系,进行各反应条件的优化,并考察相关因素对酶促反应体系的影响。
方法:用建立的RP-HPLC法检测酶促反应体系的3-DG含量,以单位时间内底物3-DG的消耗反映3-DG还原酶的活性,分别对反应体系中的辅酶NADPH浓度、3-DG还原酶酶量、底物3-DG浓度以及反应时间条件进行优化,并考察温度、pH、3-DG氧化酶、保存条件对3-DG还原酶活性的影响。
结果:辅酶NADPH浓度在0.15-0.25mg·mL-1之间,随着辅酶NADPH浓度的增加,3-DG的消耗量逐渐增加;当辅酶NADPH浓度达到0.25-0.30mg·mL-1之间,3-DG的消耗量较为平稳,接近平台。3-DG还原酶酶量在50-200μL时,3-DG消耗量与酶量的加入呈正比。当酶量超过200μL时,3-DG消耗量趋于平稳。底物3-DG浓度在50-400μg·mL-1下,3-DG的消耗量和3-DG的浓度成正比;3-DG的消耗率随之3-DG的浓度增加而降低。100μg·mL-1的3-DG浓度下,反应时间在60-120min内3-DG的消耗量较为稳定。3-DG的消耗量随着反应温度的升高而增加。3-DG的消耗量在pH7.4-7.9之间时最高,且较为稳定。3-DG还原酶体外酶促反应体系中,用NAD代替NADPH时,从鸡肝脏中提取的3-DG还原酶也能表达3-DG氧化酶活性,在提取纯化3-DG还原酶后即时测定3-DG还原酶活性,冻干酶粉的活性较液态条件下保存的酶活性较低。保存时间在30-180d内,随着保存时间的延长,3-DG消耗量降低。醛糖还原酶抑制剂(aldosereductaseinhibitor,ARI)依帕司他对3-DG还原酶有抑制作用,与反应组相比有显著性差异(p<0.001);JZ01对3-DG还原酶活性有明显的增高作用(p<0.01);槲皮素能部分抑制3-DG还原酶活性(p<0.05),7002而对3-DG还原酶活性无调节作用。
结论:以底物3-DG的消耗可以反映3-DG还原酶的活性。3-DG还原酶体外酶促反应体系最适宜条件为:100μL1mg·mL-13-DG溶液,100μL的2.5mg·mL-1NADPH,100μL的鸡肝初步纯化酶液混合,用50mmol·L-1PBS(pH7.4)缓冲溶液调反应体系至1mL,混合物于37℃培养90min。3-DG还原酶活性容易受到温度、pH变化的影响,反应体系温度在33-37℃范围内,pH在7.4-7.9时较为稳定。所提取的3-DG还原酶能表达3-DG氧化酶活性,对检测基本没有干扰。在-20℃条件下保存的3-DG还原酶酶液活性较高,随着保存时间的增加,3-DG还原酶活性降低。优化后的3-DG还原酶体外酶促反应体系,具有灵敏、稳定、可靠的特征,有望成为筛选药物的一种新方法。
四、3-脱氧葡萄糖醛酮还原酶体外酶促反应体系(在防治糖尿病微血管并发症中)的初步应用
目的:应用建立的3-DG还原酶体外酶促反应体系对已知临床防治糖尿病并发症常用药物进行实验研究,并进行相关机理探讨。
方法:将不同浓度的葡萄糖溶液(5.5、12.5、25、50、100mmol·L-1)、ARI代表药依帕司他、羰基化合物清除剂代表药氨基胍、中药成分槲皮素分别加入到3-DG还原酶体外酶促反应体系中,37℃孵育90min。用RP-HPLC法或UV法测定3-DG还原酶体外酶促反应体系中的3-DG剩余量,以单位时间3-DG的消耗量来评价3-DG还原酶活性。
结果:与不加药液的反应组相比,50和100mmol·L-1葡萄糖溶液使3-DG还原酶活性下降,具有显著性差异(p<0.05),5.5、12.5、25mmol·L-1葡萄糖对3-DG还原酶活性无增高作用(p>0.05);ARI依帕司他对3-DG还原酶活性有完全抑制作用,与不加药液的反应组相比有显著性差异(p<0.001);氨基胍能增加3-DG还原酶体外酶促反应体系中的3-DG的消耗量,与不加药液的反应组相比有显著性差异(p<0.001)。中药成分槲皮素对3-DG还原酶活性有一定的抑制作用,与不加药液反应组相比有显著性差异(p<0.001)。
结论:高糖对3-DG还原酶活性无促进作用,在体外葡萄糖浓度达到50、100mmol·L-1时,可使3-DG还原酶活性下降。ARI依帕司他对3-DG还原酶活性完全抑制,提示依帕司他可能会引起机体3-DG代谢受阻,3-DG水平增高,而影响ARI防治糖尿病并发症的临床疗效。氨基胍能化学结合3-DG,对3-DG还原酶活性无调节作用;中药成分槲皮素对3-DG还原酶活性有一定的抑制作用。实验模型筛选出的(部分)药物与临床防治糖尿病并发症的经验一致,提示其除了本身已知的作用靶点外,还存在如对3-DG还原酶活性起调节作用的其他靶点。
生吴化学糖酵解与三羧酸循环
2、有些组织即使不缺氧时也由糖酵解提供全部或部分能量:如成熟红细胞、神经、白细胞.骨髓。3、在肌肉收缩情况下迅速供能 重要的名词解释:糖酵解,底物水平磷酸化 [1] 糖酵解(glucolytic):在机体缺氧情况下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸(pyruvate)进而还原生成乳酸(lactate)的过程称为糖...
酶促反应有什么特点
一、酶促反应具有极高的效率 二、酶促反应具有高度的特异性 酶的特异性是指酶对底物的选择性,有以下三种类型:1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物,生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。
糖酵解的关键酶反应是什么?着急啊
第一阶段:磷酸丙糖的生成。1.葡萄糖磷酸化为6一磷酸葡萄糖,催化此反应的酶是己糖激酶(肝内为葡萄糖激酶),由ATP提供磷酸基和能量,这一步是不可逆反应。2.6一磷酸葡萄糖转变为6一磷酸果糖,反应可逆。3.6一磷酸果糖转变为1,6一双磷酸果糖,是第二个磷酸化反应,由6一磷酸果糖激酶一1催化...
糖代谢的无氧酵解
己糖激酶是糖酵解过程关键酶之一。己糖激酶广泛存在各组织中,Km为0.1mmol\/L,对葡萄糖的亲和力高。哺乳动物中已发现了四种己糖激酶的同工酶Ⅰ-Ⅳ型。Ⅳ型酶只存在于肝脏,对葡萄糖有高度专一性,又称葡萄糖激酶(glucokinase,GK),GK对葡萄糖的Km为10mmol\/L,对葡萄糖的亲和力低,这种特性的存在,使GK催化的酶促...
麦芽糖转化为葡萄糖需要什么酶?
2. 这种酶不仅能够从低聚糖的非还原性末端切断α-1,4糖苷键,释放出葡萄糖,还能将葡萄糖残基通过α-1,6糖苷键转移到其他底物上,生成非发酵性的低聚异麦芽糖、糖脂或糖肽等。3. 在淀粉加工工业中,α-葡萄糖苷酶作为糖化酶制剂,与α-淀粉酶共同作用,用于生产高葡萄糖浆。它在食品工业中的作用...
糖酵解过程中最重要的关键酶是
(2)6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖。(3)6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖。此反应由6-磷酸果糖激酶-1催化,消耗一分子ATP。(4)1,6-二磷酸果糖分裂成两个磷酸丙糖。第二阶段由磷酸丙糖通过多步反应生成丙酮酸,在此阶段每分子磷酸丙糖可以生成1分子NADH+H(+)和二分子ATP。ATP由底物水平...
糖代谢的合成分解
其次糖链在分支酶的作用下再分支合成多支的糖原。反应可以分为二个阶段:第一阶段:糖链的延长游离的葡萄糖不能直接合成糖原,它必须先磷酸化为G-6-P再转变为G-1-P,后者与UTP作用形成UDP-Glc及焦磷酸(PPi)。UDP-Glc是糖原合成的底物,葡萄糖残基的供体,称为活性葡萄糖。UDP-Glc在糖原合酶催化下将葡萄糖残基...
临床执业医师考点:糖类代谢
产物主要是糊精及少量麦芽糖、葡萄糖。最适底物是含5个葡萄糖的寡糖。 2.β-淀粉酶 在豆、麦种子中含量较多。是外切酶,作用于非还原端,水解α-1,4糖苷键,放出β-麦芽糖。水解到分支点则停止,支链淀粉只能水解50%。 3.葡萄糖淀粉酶 存在于微生物及哺乳动物消化道内,作用于非还原端,水解α-1,4糖苷键,放...
影响酶高效性催化的因素为什么没有邻近效应
酶促反应一般发生在近中性条件,H+和OH-的浓度很低,所以酶促反应主要是一般酸碱催化。酶分子中的一些可解离集团如咪唑基、羧基、氨基、巯基常起一般酸碱催化作用,其中咪唑最活泼有效。有些酶有酸碱共催化机制及质子转移通路。四甲基葡萄糖在苯中的变旋反应如果单独用吡啶(碱)或酚(酸)来催化,速度...
如何简述三羧酸循环?
糖的有氧氧化与糖的无氧酵解有一段共同途径,即葡萄糖一丙酮酸,所不同的是在生成丙酮酸以后的反应。在有氧情况下,丙酮酸在丙酮酸脱氢酶系的催化下,氧化脱羧生成乙酰CoA,后者再经三羧酸循环氧化成CO2和H2O。在有氧情况下,肌糖原酵解的产物乳酸也可能转变成丙酮酸。例如,血乳酸可被心肌等组织...
钱泊清脑: 脱氧葡萄糖醛酮还原酶的初步鉴定 目的:对从鸡肝脏中提取的3-脱氧葡萄糖醛酮还原酶进行初步鉴定. 方法:应用3-脱氧葡萄糖醛酮(3-Deoxyglucosone,3-DG)为底物的体外酶促反应体系,以辅酶NADPH的消耗反映提取得到的3-DG还原酶活...
新田县17742176239: 以葡萄糖为底物的酶有哪些? - ?
钱泊清脑: 己糖激酶:糖酵解途径,糖原合成 葡萄糖激酶:糖异生途径
新田县17742176239: 葡萄糖 完全氧化要什么酶酶的名称 化学式及每一步的化学方程式 要完全分解 我进行这个过程的目的只是放热,如附上遮糖转换为葡萄糖的完整方程式就更感... - ?
钱泊清脑:[答案] 葡萄糖氧化酶(Glycose Oxidase,GOD),催化反应葡萄糖氧化为葡萄糖酸的反应.氧化剂为氧气,氧化产物为过氧化氢: C6H12O6(葡萄糖)+ O2 + H2O = 2C6H12O7 + H2O2 FAD是一种辅酶.所谓辅酶,可以理解为酶促反应中的一种反应物.FAD...
新田县17742176239: 1mol 葡萄糖彻底氧化为二氧化碳和水,将净生成多少ATP?写成生成或消耗ATP各步骤的酶促反应方程式. - ?
钱泊清脑: 有氧呼吸的三个阶段 A、第一阶段:在细胞质的基质中,一个分子的葡萄糖分解成两个分子的丙酮酸,同时脱下4个[H]酶;在葡萄糖分解的过程中释放出少量的能量,其中一部分能量用于合成ATP,产生少量的ATP.反应式:C6H12O6酶→2丙...
新田县17742176239: 酶分为六大类,从糖代谢中各举一例,包括产物底物和酶 - ?
钱泊清脑: 酶的分类? 国际酶学委员会(I.E.C)规定,按酶促反应的性质,可把酶分成六大类:? 1.氧化还原酶类(oxidoreductases)指催化底物进行氧化还原反应的酶类.例如,乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等.? 2.转移酶...
新田县17742176239: 磷酸戊糖途径 - ?
钱泊清脑:[答案] 磷酸戊糖途径 也称为磷酸戊糖旁路(对应于双磷酸已糖降解途径,即Embden-Meyerhof途径).是一种葡萄糖代谢途径.这是一系列的酶促反应,可以因应不同的需求而产生多种产物,显示了该途径的灵活性. 葡萄糖会先生成强氧化性的5磷酸核糖,...
新田县17742176239: 糖酵解,三羧酸循环,磷酸戊糖途径和氧化磷酸化过程发生在细胞的哪些? ?
钱泊清脑: 糖酵解是指在氧气不足条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程,此过程中伴有少量ATP的生成.这一过程是在细胞质中进行,不需要氧气,每一反应步骤基本都由特异的...
新田县17742176239: 酶促反应动力学方程?
钱泊清脑: 酶(酵素)指具有生物催化功能的高分子物质.在酶的催化反应体系中,反应物分子被称为底物,底物通过酶的催化转化为另一种分子.几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与,以提高效率.与其他非生物催化剂相似,酶借着提供另一条活化...
新田县17742176239: 酵母菌在无氧条件下将葡萄糖转变成酒精和C02,其一系列酶促反 - ?
钱泊清脑: 选D.不明白请追问.