caspase的分类是什么

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caspase是什么~

caspases是一组存在于细胞质中具有类似结构的蛋白酶。它们的活性位点均包含半胱氨酸残基,能够特异性切割靶蛋白天冬氨酸残基后的肽键。因此caspases意为“天冬氨酸特异性的半胱氨酸蛋白水解酶”。caspases负责选择性地切割某些蛋白质,切割的结果是使靶蛋白活化或失活,而非完全降解。

Caspase全称为含半胱氨酸的天冬氨酸蛋白水解酶(cysteinyl aspartate specific proteinase)。caspase是一组存在于细胞质中具有类似结构的蛋白酶。
Caspase与真核细胞凋亡密切相关,并参与细胞的生长、分化与凋亡调节。

现已确定至少存在11种caspase:
这些caspases中,caspase 1和caspase 11,以及可能还有caspase 4被认为不直接参与凋亡信号的转导,它们主要参与白介素前体的活化;而caspase 2,caspase 8,caspase 9和caspase 10参与细胞凋亡的起始;参与细胞凋亡执行的则是caspase 3,caspase 6和caspase 7,其中caspase 3和7具有相近的底物和抑制剂特异性,它们降解PARP,DFF-45(DNA fragmentation factor-45),导致DNA修复的抑制并启动DNA的降解。而caspase-6的底物是lamin A和keratin 18,它们的降解导致核纤层和细胞骨架的崩解。
细胞中合成的caspase以无活性的酶原状态存在,以后经活化方能执行其功能。
一般的蛋白酶活化时,只是将N-末端的肽段切除,而caspase的活化则需在两个亚基的连接区的天冬氨酸位点进行切割,结果产生了由两个亚基组成的异二聚体,此即具有活性的酶。通常N-末端的肽在活化时也被除去,但对于caspase 7是否去除N-末端肽对活性无影响。目前认为细胞凋亡的起始者(caspase 2,8,9和10)和执行者(caspase 3,6和7)之间存在着上下游关系,即起始者活化执行者。
凋亡起始者(caspase 2,8和10)的活化属于同性活化(Homo activation)。caspase 8和10含有串联重复的“死亡效应子”结构域(death effector domain,DED),而caspase 2和9则含有不同但类似的caspase募集结构域(caspase recruitment domain CARD),这两种结构域是募召caspase 2,8和10所必需的。




caspase1
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caspase家族的激活过程。
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龚度促皮:[答案]

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